affinitybiologicals蛋白C抗體

affinitybiologicals蛋白C抗體 

Protein C Antibodies

Affinity Biologicals，Inc.生產(chǎn)各種蛋白C抗體，可在下面的列表中找到。通過跟蹤相關鏈接，可以獲得有關每種蛋白C抗體的更多信息。我們的蛋白C抗體非常適合用于需要高靈敏度的免疫分析，并且經(jīng)常是免疫沉淀技術和活性中和分析的優(yōu)選試劑。已證明這些抗體在制備免疫吸附樹脂中極為有用，該樹脂用于從血漿中免疫去除特定蛋白以及蛋白的免疫親和純化。Affinity的Protein C抗體被生產(chǎn)用于研究應用。

C蛋白抗體列表

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  蛋白C多克隆抗體– HRP共軛

   

  SAPC-HRP –綿羊抗人類蛋白C，過氧化物酶結合的IgG（0.2 mg小瓶）

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  蛋白C單克隆抗體

  MAPC-IG –小鼠抗人類蛋白C，單克隆抗體（0.5mg小瓶）

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  C蛋白多克隆抗體–親和純化–綿羊

   

  SAPC-AP –綿羊抗人C蛋白，親和純化IgG（0.5 mg小瓶）

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  C蛋白多克隆抗體–親和純化–山羊

   

  GAPC-AP –山羊抗人C蛋白，親和純化IgG（0.5 mg小瓶）

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  蛋白C配對抗體套裝

   

  PC-EIA –蛋白C配對抗體組– 5板組

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  C蛋白多克隆抗體–山羊

  GAPC-IG –山羊抗人C蛋白，純化的IgG（5mg小瓶）

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  C蛋白多克隆抗體–綿羊

  查看產(chǎn)品

  SAPC-IG –綿羊抗人C蛋白，純化的IgG（10mg小瓶）

蛋白C的描述

蛋白C（PC）是在肝臟中產(chǎn)生的維生素K依賴性糖蛋白。血漿中PC的濃度為?4μg/ ml（?60 nM）。蛋白質C缺乏（定量或定性）是血管血栓形成的危險因素。蛋白C表示為分子量為62 kDa的雙鏈分子。PC的輕鏈（21kDa）由兩個EGF樣結構域和一個氨基末端結構域組成，所述氨基末端結構域包含一個羥基天冬氨酸和11個γ-羧基谷氨酸（gla）殘基。這些殘基允許PC以鈣依賴的方式結合到包含酸性磷脂的膜上。PC的重鏈（41kDa）由催化結構域和活化肽組成。凝血酶和細胞表面輔因子血栓調節(jié)蛋白的復合物可裂解重鏈中Arg12殘基，從而導致C蛋白活化。PC的激活與從重鏈N端釋放小的激活肽（2-3 kDa，稱為蛋白C肽或PCP）有關?；罨鞍證（APC）是一種具有抗凝活性的絲氨酸蛋白酶。與磷脂膜，鈣和蛋白S輔因子復合的APC通過凝血輔因子Va和VIIIa的蛋白水解失活表現(xiàn)出抗凝活性。血漿中APC活性的主要抑制劑是蛋白C抑制劑（PCI，也稱為纖溶酶原激活物抑制劑3，PAI-3），其次是α1抗胰蛋白酶和α2巨球蛋白。肝素可將PCI的抑制活性提高約10倍 活化蛋白C（APC）是一種具有抗凝活性的絲氨酸蛋白酶。與磷脂膜，鈣和蛋白S輔因子復合的APC通過凝血輔因子Va和VIIIa的蛋白水解失活表現(xiàn)出抗凝活性。血漿中APC活性的主要抑制劑是蛋白C抑制劑（PCI，也稱為纖溶酶原激活物抑制劑3，PAI-3），其次是α1抗胰蛋白酶和α2巨球蛋白。肝素可將PCI的抑制活性提高約10倍 活化蛋白C（APC）是一種具有抗凝活性的絲氨酸蛋白酶。與磷脂膜，鈣和蛋白S輔因子復合的APC通過凝血輔因子Va和VIIIa的蛋白水解失活表現(xiàn)出抗凝活性。血漿中APC活性的主要抑制劑是蛋白C抑制劑（PCI，也稱為纖溶酶原激活物抑制劑3，PAI-3），其次是α1抗胰蛋白酶和α2巨球蛋白。肝素可將PCI的抑制活性提高約10倍 血漿中APC活性的主要抑制劑是蛋白C抑制劑（PCI，也稱為纖溶酶原激活物抑制劑3，PAI-3），其次是α1抗胰蛋白酶和α2巨球蛋白。肝素可將PCI的抑制活性提高約10倍 血漿中APC活性的主要抑制劑是蛋白C抑制劑（PCI，也稱為纖溶酶原激活物抑制劑3，PAI-3），其次是α1抗胰蛋白酶和α2巨球蛋白。肝素可將PCI的抑制活性提高約10倍^1-3。

參考和評論

1. Broze GJ，Miletich JP；C蛋白，S蛋白和血栓調節(jié)蛋白的生物化學和生理學；在止血和血栓形成，第3版，編輯。RW Colman，J Hirsh，VJ Marder和EW Salzman，第259-276頁，JB Lippincott Co.，美國賓夕法尼亞州費城，1994年。
2. Esmon CT，Esmon NL，Le Bonniec B，Johnson AE；蛋白質C激活；酶學方法（Enzymology）222，第359-385頁，1993。
3. Heeb MJ，Mosher D，Griffin JH；血管內凝血患者血漿中C蛋白的活化，復合以及S蛋白的裂解和減少; Blood 73，第455-461頁，1989年。